La chymotrypsine est une enzyme digestive qui décompose les protéines (c'est-à-dire qu'il s'agit d'une enzyme protéolytique; on peut aussi l'appeler protéase). Il est produit naturellement par le pancréas dans le corps humain.
Quelle liaison la chymotrypsine rompt-elle ?
L'une de ces enzymes, la chymotrypsine, clive les liaisons peptidiques sélectivement du côté carboxylterminal des grands acides aminés hydrophobes tels que le tryptophane, la tyrosine, la phénylalanine et la méthionine (Figure 9.1). La chymotrypsine est un bon exemple de l'utilisation de la modification covalente comme stratégie catalytique.
En quoi la chymotrypsine décompose-t-elle les protéines ?
La chymotrypsine est une enzyme utilisée dans l'intestin grêle pour décomposer les protéines en acides aminés individuels. Il cible spécifiquement les acides aminés aromatiques, la tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane. La chymotrypsine a également été utilisée en médecine, en particulier pour aider à la chirurgie de la cataracte.
Qu'est-ce que la chymotrypsine se décompose ?
La trypsine et la chymotrypsine décomposent les grosses protéines en peptides plus petits, un processus appelé protéolyse. Ces peptides plus petits sont catabolisés en leurs acides aminés constitutifs, qui sont transportés à travers la surface apicale de la muqueuse intestinale dans un processus médié par des transporteurs d'acides aminés sodium.
La chymotrypsine décompose-t-elle l'amidon ?
Cependant, peu d'attention spécifique a été accordée au rôle des principales enzymes protéolytiques dans lal'intestin grêle, à savoir la trypsine et la chymotrypsine, peut jouer dans la digestion de l'amidon.
