Carboxypeptidase (CP) clive l'acide aminé à l'extrémité C terminale d'une chaîne polypeptidique.
Qu'est-ce que le clivage de la carboxypeptidase ?
Carboxypeptidase A clive les acides aminés à chaîne aromatique ou ramifiée; la carboxypeptidase B clive des acides aminés basiques. Le résultat final de la protéolyse pancréatique est quelques acides aminés libres et un mélange d'oligopeptides. … Au cours de la phase gastrique, les pepsines décomposent les protéines en polypeptides et en certains acides aminés.
Où les acides aminés sont-ils clivés ?
Le substrat peptidique se trouve dans une rainure à la surface de l'enzyme, avec la liaison peptidique qui doit être hydrolysée sur le site catalytique (représenté ici par un cercle rouge). L'acide aminé fournissant le groupe carboxyle de la liaison à cliver se trouve dans une poche sous le site catalytique.
Comment la carboxypeptidase A clive la protéine ?
Une carboxypeptidase (numéro CE 3.4.16 - 3.4.18) est une enzyme protéase qui hydrolyse (clive) une liaison peptidique au carboxy-terminal (C-terminal) fin d'une protéine ou d'un peptide. Cela contraste avec les aminopeptidases, qui clivent les liaisons peptidiques à l'extrémité N-terminale des protéines.
Quelle est l'action de la carboxypeptidase A ?
Carboxypeptidase A (CPA) est une métalloprotéase contenant du zinc qui élimine le résidu d'acide aminé de l'extrémité C-terminale d'une chaîne peptidique . C'est l'une des enzymes les plus étudiées dans le domaine du MIP catalytique. L'action catalytique du CPAimplique deux groupes guanidinium et un ion Zn2+.
