Triose Phosphate Isomérase est un membre de la classe de toutes les protéines alpha et bêta (α/β) et c'est un homodimère composé de deux sous-unités (chaînes) de séquence identique chacun comprenant 247 acides aminés.
Que fait l'enzyme triose phosphate isomérase ?
Le gène TPI1 fournit des instructions pour fabriquer une enzyme appelée triosephosphate isomérase 1. Cette enzyme est impliquée dans un processus critique de production d'énergie connu sous le nom de glycolyse. Au cours de la glycolyse, le sucre glucose simple est décomposé pour produire de l'énergie pour les cellules.
La triose phosphate isomérase est-elle réglementée ?
Triose phosphate isomérase n'est pas directement régulée, mais l'enzyme deux étapes avant elle dans la voie glycolytique, la phosphofructokinase, est une enzyme fortement régulée et irréversible.
Quel est le substrat de la triose phosphate isomérase ?
Isomérisation du phosphate de dihydroxyacétone en glycéraldéhyde-3-phosphate. Dans cette réaction réversible, la triose-phosphate isomérase convertit le phosphate de dihydroxyacétone en D-glycéraldéhyde-3-phosphate, qui est le substrat de la réaction suivante.
La triose phosphate isomérase est-elle impliquée dans la gluconéogenèse ?
La triosephosphate isomérase est une enzyme métabolique extrêmement efficace qui catalyse l'interconversion entre le phosphate de dihydroxyacétone (DHAP) et le D-glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P) dansglycolyse et gluconéogenèse.
