2024 Auteur: Elizabeth Oswald | [email protected]. Dernière modifié: 2024-01-13 00:06
Mécanisme de la transaminase Les transaminases effectuent des réactions de transamination dans lesquelles le groupe amine NH2 de l'acide aminé est échangé contre le groupe O sur l'acide céto. Ici, l'acide céto devient un acide aminé et l'acide aminé devient un acide céto. La grande majorité des transaminases agissent sur les protéines.
Que fait une transaminase ?
Les aminotransférases ou transaminases sont un groupe d'enzymes qui catalysent l'interconversion des acides aminés et des oxoacides par transfert de groupes amino.
Quel est le mécanisme de la transamination ?
Transamination est le processus par lequel les groupes amino sont retirés des acides aminés et transférés aux céto-acides accepteurs pour générer la version acide aminé du céto-acide et le céto- version acide de l'acide aminé d'origine.
Qu'est-ce que la transaminase décompose ?
Les transaminases ou aminotransférases sont des enzymes qui catalysent une réaction de transamination entre un acide aminé et un α-cétoacide. Ils jouent un rôle important dans la synthèse des acides aminés, qui forment les protéines.
Comment les enzymes aminotransférases catalysent-elles la réaction ?
Les aminotransférases (ATs) (ou transaminases) catalysent l'échange d'un groupe aminé entre un acide aminé et un oxoacide, de sorte que l'acide aminé est converti en un oxoacide et vice versa (équation (4)). Habituellement, le l-glutamate ou le 2-oxoglutarate fournit l'une des deux paires deréactifs.
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Lors de la transamination le groupe plp d'une transaminase ?
PLP agit comme coenzyme dans toutes réactions de transamination, et dans certaines réactions de décarboxylation, désamination et racémisation des acides aminés. Le groupe aldéhyde du PLP forme une liaison base de Schiff (aldimine interne) avec le groupe ε-amino d'un groupe lysine spécifique de l'enzyme aminotransférase.
