La proline se trouve souvent à la fin de l'hélice α ou dans les virages ou les boucles. Contrairement à d'autres acides aminés qui existent presque exclusivement sous forme transformée dans les polypeptides, la proline peut exister dans la configuration cis dans les peptides.
Les hélices alpha contiennent-elles des résidus de proline ?
Maintenant qu'il y a plus de 30 000 structures protéiques dans la Protein Data Bank, il est clair que résidus de proline sont présents dans les hélices α, où ils jouent souvent un rôle important dans la structure et la fonction de la protéine.
Quels sont les acides aminés dans les hélices alpha ?
N'importe lequel des 20 acides aminés peut participer à une hélice α, mais certains sont plus favorisés que d'autres. Ala, Glu, Leu et Met se trouvent le plus souvent dans les hélices alors que Gly, Tyr, Ser et Pro sont moins susceptibles d'être vus.
Les feuilles bêta contiennent-elles de la proline ?
Proline n'est pas favorisée dans les structures de feuille bêta car elle ne peut pas compléter le réseau de liaisons H. Lorsque la proline se produit dans les feuilles, elle peut se trouver dans un renflement ou un bord de feuille où l'absence d'un donneur de liaison hydrogène aminé n'est pas critique.
Qu'est-ce qui contient les hélices alpha ?
L'hélice alpha (hélice α) est un motif commun dans la structure secondaire des protéines et est une conformation en hélice droite dans laquelle chaque atome d'hydrogène du groupe NH du squelette se lie au squelette C=O. groupe de l'acide aminé situé quatre résidus plus tôt le long de la séquence protéique.
