Les inhibiteurs de la sérine protéase, ou serpines, comprennent une famille de protéines qui s'opposent à l'activité des sérine protéases. Ces protéines inhibent l'activité de la protéase par un mécanisme conservé impliquant un changement conformationnel profond (tel que revu dans Miranda et Lomas, 2006; Wang et al., 2008; et Ricagno et al., 2009).
Que fait l'inhibiteur de protéase ?
Les inhibiteurs de la protéase, qui figurent parmi les principaux médicaments utilisés pour traiter le VIH, agissent en se liant aux enzymes protéolytiques (protéases). Cela bloque leur capacité à fonctionner. Les inhibiteurs de la protéase ne guérissent pas le VIH. Mais en bloquant les protéases, ils peuvent empêcher le VIH de se reproduire.
Qu'est-ce que le mécanisme de la sérine protéase ?
Les sérine protéases (ou sérine endopeptidases) sont enzymes qui coupent les liaisons peptidiques dans les protéines, dans lesquelles la sérine sert d'acide aminé nucléophile au niveau du site actif (de l'enzyme). On les trouve partout chez les eucaryotes et les procaryotes.
Comment fonctionnent vraiment les protéases à sérine ?
On prétend que les protéases à sérine et d'autres enzymes fonctionnent en fournissant une complémentarité électrostatique aux changements de distribution de charge se produisant pendant les réactions qu'elles catalysent.
Les inhibiteurs de la sérine protéase sont-ils compétitifs ?
La grande majorité des inhibiteurs de la protéase sont des inhibiteurs compétitifs. Malgré des cibles divergentes et des mécanismes d'inhibition différents, la plupart des inhibiteurs de protéase se lient à une partie critique del'inhibiteur dans le site actif à la manière d'un substrat (Figure 2).
