Le test d'hydrolyse de la gélatine est utilisé pour détecter la capacité d'un organisme à produire des gélatinases qui liquéfient la gélatine. Ce processus se déroule en deux réactions séquentielles. Dans la première réaction, les gélatinases dégradent la gélatine en polypeptides. Ensuite, les polypeptides sont ensuite convertis en acides aminés.
À quoi sert un test de gélatinase ?
Le test de gélatinase peut être utilisé pour différencier Staphylococcus aureus et Staphylococcus epidermidis. Il peut également être utilisé pour différencier Serratia marcescens, Proteus vulgaris et Proteus mirabilis des autres entériques.
Que faut-il pour effectuer le test de gélatinase ?
Principe du test d'hydrolyse de la gélatine
La présence de gélatinases est détectée à l'aide de un milieu de gélatine nutritif. Ce milieu est un milieu simple composé de gélatine, de peptone et d'extrait de bœuf. … Tandis que les organismes négatifs à la gélatinase ne sécrètent pas d'enzymes et ne liquéfient pas le milieu.
Quelle enzyme liquéfie la gélatine ?
La gélatine est une protéine solide à température ambiante. Si la bactérie fabrique l'enzyme gélatinase (qui est produite de manière optimale à 25 °C et non à 37 °C), la gélatine est hydrolysée et devient liquide.
Quel est le substrat du test d'hydrolyse de la gélatine ?
Dans la gélatine nutritive, la gélatine est l'agent de solidification du milieu ainsi que le substrat de cette réaction biochimique. Si l'inoculél'organisme produit des gélatinases, la protéine se décompose en polypeptides et acides aminés plus petits, liquéfiant le milieu.
